Hidrólise das proteínas do soro do queijo utilizando a alcalase imobilizada em pó de sabugo de milho

Clariana Zanutto Paulino da Cruz, Aline Buda dos Santos Vaz, Juliana Cristina Bassan, Saulo Santesso Garrido, Ariela Veloso de Paula, Rubens Monti
2020 Brazilian Journal of Development  
RESUMO A hidrólise das proteínas do soro de queijo foi feita a 50º C, pH=9, 100 rpm por 24 h, utilizando o derivado alcalase glioxil pó de sabugo de milho (AGSM) e os resultados comparados com o derivado alcalase glioxil agarose (AGA) e enzima livre (AL). AL apresentou menor KM = 0,243mM e maior grau de hidrólise (DH)=59,63% com relação aos derivados, provavelmente devido aos efeitos difusionais da imobilização, dificultando o acesso do substrato a enzima. AGSM apresentou melhor estabilidade
more » ... hor estabilidade térmica (62 e 15,5 vezes maior do que a AL e AGA respectivamente). A SDS-PAGE demonstrou a ocorrência de hidrólise utilizando a AGSM, além do DH=26,59% e 3,29U/mg. Confirmando esta hidrólise, o perfil cromatográfico mostrou um aumento no número de picos em diferentes tempos de retenção. Resultados semelhantes foram encontrados para AGA, portanto, o SM representa uma fonte inovativa, de baixo custo, para imobilização da alcalase e obtenção de hidrolisados proteicos. Palavras-chave: Alcalase, soro de queijo, hidrolisados proteicos, ligação covalente multipontual, pó de sabugo de milho. ABSTRACT The hydrolysis of cheese whey proteins was carried out at 50º C, pH = 9, 100 rpm for 24 h, using the derivative alkoxase glyoxyl corn cob (AGSM) and the results compared with the derivative alkoxase glyoxyl agarose (AGA ) and free enzyme (AL). AL presented a lower KM = 0.243mM and a higher degree of hydrolysis (DH) = 59.63% in relation to derivatives, probably due to the diffusion effects of immobilization, making it difficult for the substrate to access the enzyme. AGSM showed better thermal stability (62 and 15.5 times greater than AL and AGA respectively). SDS-PAGE demonstrated the occurrence of hydrolysis using AGSM, in addition to DH = 26.59% and 3.29U / mg. Confirming this hydrolysis, the chromatographic profile showed an increase in the number of peaks at different retention times. Similar results were found for AGA, therefore, SM represents an innovative, low-cost source for immobilizing alkalase and obtaining protein hydrolysates.
doi:10.34117/bjdv6n7-281 fatcat:p6kqra3xo5egdf27pd2kc24ovu