In der vorliegenden Arbeit wird der Weg vom Einzelmolekül über den Molekülverband bis hin zur lebenden Zelle exemplarisch an drei biologischen Systemen beschrieben: Im ersten Teil wird die Konformationsvariabilität des initial als starr betrachteten, größten Makromoleküls lebender Zellen, der DNA, auf atomarer Ebene unter Einsatz der beiden am besten dafür geeigneten Methoden, der Einkristall-Röntgenstrukturuntersuchung und der hochauflösenden NMR-Spektroskopie, analysiert. Ziel ist hierbei,

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... Bedeutung einzelner molekularer Interaktionen für die Stabilisierung einer spezifischen Konformation zu erfassen, wobei sich der Auflösungsbereich von der elektronischen Interaktion einzelner Atome und Moleküle über die Ausbildung spezifischer Wasserstoffbrückenbindungen bis zu der Koordination konformationsstabilisierender Kationen und dem Einfluß der Basenfolge des analysierten DNA-Fragmentes auf die Konformation erstreckt. Im zweiten Teil wird die Struktur eines hochmolekularen (190 kd), homodimeren Transmembranproteins, des humanen Transferrinrezeptors, im physiologischen Kontext einer Phospholipidmembran bestimmt und die Bindung seines etwa 80 kd großen Liganden Transferrin in vitro quantifiziert. Da die oben genannten physikalischen Verfahren zur Strukturaufklärung nicht für die Analyse membraninsertierter Proteine geeignet sind, kommen hier alternative Methoden zur Anwendung. Obwohl der Transferrinrezeptor zu den am besten untersuchten Membranproteinen zählt, differieren die publizierten Dissoziationskonstanten für die Bindung seines Liganden Transferrin um mehr als das Hundertfache. Vor diesem Hintergrund ist zum einen Ziel dieser Arbeit, ein Verfahren zur möglichst genauen Quantifizierung der Bindung unmarkierter makromolekularer Interaktionspartner zu entwickeln und zum anderen dieses Verfahren mit den zuvor verwendeten Methoden im Hinblick auf seine Genauigkeit zu vergleichen. Im dritten Teil soll schließlich die Brücke vom Einzelmolekül zur lebenden Zelle am Beispiel eines im Rahmen dieser Arbeit entdeckten ne [...]