Peroxiredoxins (Prxs) are a ubiquitous family of antioxidant enzymes that participate in a variety of biological processes, including H2O2-mediated signal transduction, molecular chaperoning, and mitochondrial function. In this study, we isolated and characterized a Prx 2 cDNA from abalone (Haliotis discus hannai). The abalone Prx 2 cDNA encoded a 199-amino acid polypeptide that belongs to a class of typical 2-Cys Prxs that contain peroxidatic and resolving cysteines. The deduced abalone Prx 2

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... rotein showed strong homology (64-99%) with Prx 2 proteins from other species, including mollusk, fish, amphibians, and mammals, and it was most closely related to disk abalone (H. discus discus) Prx 2. Abalone Prx 2 mRNA was ubiquitously detected in tested tissues, and its expression was comparatively high in the mantle, gills, liver, foot, and digestive duct. The expression level of abalone Prx 2 mRNA was 106.7-fold, 51.9-fold, and 437.8-fold higher, respectively, in the gills, digestive duct, and liver than in the muscles. The expression level of abalone Prx 2 mRNA in the liver peaked at 6 hr postinfection with Vibrio parahemolyticus and decreased at 12 hr postinfection. The expression level of abalone Prx 2 mRNA in hemocytes was drastically increased at 1 hr postinfection with V. parahemolyticus. These results suggest that abalone Prx 2 is conserved through evolution and that it may play a role similar to that of its mammalian counterpart. 산화스트레스는 독성 산화물질의 축적, 병원균 감염, 염증 반응과 같이 활성산소(Reactive oxygen species, ROS)의 생성 으로 유발되며 높은 산화스트레스는 핵산과 단백질과 같은 세포 내 구성요소에 심각한 손상을 준다[17, 18]. 생명체는 산 화스트레스로부터 세포를 보호하기 위하여 peroxiredoxins (Prxs), catalase (CAT), superoxide dismutase (SOD)와 같은 항산화효소를 이용한 생체방어 메커니즘을 발달시켰다[17, 44, 49]. Prx는 thioredoxin (Trx), thioredoxin reductase (TrxR), nichtinamicd adenine dinucleotide phosphate (reduced form, NADPH)의 존재 하에서 과산화수소를 환원 시키는 항산화효소인 peroxidase family중 하나이다[22, 47, 48]. 최근에는 Prx가 세포 내 과산화수소의 신호조절인자 또는 redox sensor로 작용한다는 보고가 있다[39, 40]. Prxs는 효모에서 처음 보고된 후, 미생물부터 식물, 동물에 도 존재하고 있음이 밝혀졌다[4, 5, 31, 45]. Prxs는 종에 따라 그리고 조직에 따라 발현되는 동형(isoform)이 다르며, 현재까 지 알려진 포유류의 Prx에는 6가지 동형(1-6)이 있다. Prx 1과 2는 주로 세포질에 존재하며, Prx 3은 미토콘드리아 내에 있 고, Prx 4는 세포 밖으로 분비되며, Prx 5는 미토콘드리아 및 퍼옥시솜(peroxisome)에, Prx 6은 주로 세포질에 존재한다[1, 14, 21, 46, 48]. 포유류의 Prx는 cysteine잔기의 수에 따라 크게 2-Cys Prxs와 1-Cys Prx로 구분되고 촉매 반응의 메커니즘에 따라 2-Cys Prxs는 다시 typical 2-Cys Prxs (Prx 1-4), atypical 2-Cys Prxs (Prx 5)로 분류된다[10, 11, 14, 22, 43, 48]. Typical 2-Cys Prxs에는 가장 일반적으로 알려진 Prx로 Prx 1부터 4가 포함되며 N-말단과 C-말단 부위에 2개의 cysteine잔기를 가지 며 두 종류의 subunit간에 disulfide bond를 형성하면서 dim-er를 이루는 것이 특징이다[22]. Atypical 2-Cys Prx는 Prx 5가 포함되며 2개의 cysteine잔기를 갖지만 typical 2-Cys Prx와 달리 내부의 disulfide bond를 형성해서 monomer형태로 작 용한다는 것이 특징이다[14, 43]. 마지막으로 1-Cys Prxs에는 Prx 6가 포함되며 N-말단에 하나의 cysteine (peroxidatic Cys) 잔기를 가지며 효소내의 다른 cysteine잔기와 disulfide bond 를 형성하지 않아 thioredoxin에 의한 과산화물의 환원이 일어 나지 않는다는 차이가 있다[10]. 진핵생물의 typical 2-Cys Prxs는 항산화효소로 작용할 뿐 만 아니라 과산화수소에 의한 세포 내 신호전달을 조절하고