Artigo Original Identificação de isoformas miosínicas estruturais de músculo gastrocnêmio de ratos treinados e sedentários em gel bidimensional Identification of isoforms of myosin structural gastrocnemius muscle of trained rats and sedentary two-dimensional gel

André Machado, Alex Ferraz, Ariclécio De Oliveira, Roseli Barbosa, José Cardoso, Vânia Ceccatto
2010 unpublished
RESUMO: A biologia molecular e a fisiologia humana fornecem ferramentas pelas quais a atividade física pode ser avaliada em termos de atuação e interação no organismo, induzindo adaptações estruturais e funcionais. Desta forma, as proteínas musculares podem ser usadas como eventuais marcadores moleculares. Neste trabalho caracterizou-se a expressão de isoformas miosínicas, através da obtenção de um mapa eletroforético bidimensional, em músculo esquelético de ratos, em decorrência da realização
more » ... ncia da realização de exercícios em esteira adaptada. Ratos Wistar machos foram divididos aleatoriamente em dois grupos: sedentário e exercício, mantidos em condições ideais. O grupo exercício foi submetido a sessões de treinamento, em dias alternados, 30 minutos por dia, durante 12 semanas, utilizando velocidades de 7 m/min a 20 m/min. O padrão eletroforético bidimensional com faixa de pI ácido, apresentou vários grupos protéicos como as miosinas, tropomiosinas, troponinas e a actina, identificados in silico. Dentro desses grupos, foi verificada a presença de algumas isoformas leves de miosina e uma isoforma lenta de troponina T. Os géis proteômicos mostram-se importantes na análise da composição muscular. As isoformas protéicas, especialmente as miosínicas, podem ser úteis na caracterização do exercício em termos de expressão de proteínas além de poder contribuir na avaliação do exercício físico. Palavras-chave: Condicionamento físico animal; Proteínas Musculares; Músculo esquelético. ABSTRACT: Molecular biology and human physiology providing tools by which physical activity can be assessed in terms of action and interaction in the body, inducing structural and functional changes. Thus, muscle proteins can be used as potential molecular markers. This study characterized the expression of myosin isoforms, by a two-dimensional electrophoretic map, in skeletal muscle of rats, as a result of induced exercise in treadmill. Wistar male rats were divided randomly into two groups: sedentary and exercise, held in ideal conditions. The exercise group was subjected to sessions of training on alternate days, 30 minutes per day for 12 weeks, using speed of 7 m / min to 20 m / min. The electrophoretic two-dimensional standard on acid pI range, presented various protein groups such as myosin, tropomyosin, troponin and actin, identified in silico. Within these groups, there was the presence of some light isoforms of myosin and a slow isoform of troponin T. The proteomic gels become important in analysis of the skeletal muscle composition. The protein isoforms, especially myosin, may be useful in characterizing the exercise training in terms of expression of proteins and could help in evaluation of the exercise.
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