Es konnte gezeigt werden, dass die alpha-helikalen Dermcidin-Peptide DCD-1L und SSL-25 aufgrund ihrer amphiphilen Struktur abhängig von der Zn2+-Konzentration an biologische Membranen binden. Ohne Ausbildung stabiler oligomerer Poren überwinden die Peptide anschließend die Membran, ohne diese zu Schädigen. Dies konnte an Lipidvesikeln sowie an lebenden Zellen nachgewiesen werden. Das 48-mere DCD-1L überwindet im Gegensatz zu dem 25-meren SSL-25 die Membran kooperativ.