Aus Humanhämoglobin 9, wie aus Globin ', kann nach geeigneter Denaturierung 6-7 und tryptischer Spaltung bei ph 6,4 ein Niederschlag erhalten werden, der im allgemeinen als "Core" bezeichnet wird. W ir konnten zeigen, daß dieser Niederschlag nach chromatographi scher Reinigung 2 TV-terminale Aminosäuren enthält, 0 5 0 WO 150 Fraktion -*■ Abb. 1. Die chromatographische Analyse des Proteins aus Human-Globin A. V ersu ch sb ed in gu n g en : IRC/50, 200 bis 400 Mesh, Säulenhöhe 90 cm, Durchmesser

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... ,5 cm; Gradien tenelution logarithmisch. Vorlage: 2-m . Harnstoff in 10-proz. Essigsäure, mit HCl auf ph 2,0 titriert; Entwickler: 8-m . Harnstoff ph 2,0, Temperatur 20 °C, Durchlaufgeschwindig keit: 40 cm/Stunde. Ordinate: Extinktion bei 280 m/u; Abszisse: Anzahl der Fraktionen. nämlich Leucin und V a lin 6. Die Trennung der Core-Peptide gelang auf zwei verschiedenen Wegen 6. W ir ha ben daher vermutet, daß im Humanhämoglobin A zwei Core-Peptide vorliegen, die je einer der beiden Peptid ketten zuzuordnen sind. Nach Auftrennung der Peptid ketten konnten die beiden Core-Peptide auf einem drit ten und unabhängigen Wege getrennt und charakteri siert werden, und es gelang erstmalig ihre Zuordnung zu den beiden Peptidketten. Das Core-Peptid mit der A-terminalen Gruppe Valin wurde aus der ß -K ette iso liert, während das Core-Peptid mit der A^-terminalen Aminosäure Leucin der a-Kette zuzuordnen ist. Hiermit ist die Existenz zweier "Core" -Peptide bewiesen und durch die Zuordnung derselben die frühere Vermutung, daß im Humanhämoglobin 2 Core vorliegen, gesichert. Es ist wahrscheinlich, daß das Häm im nativen Hämo globin in den Core-Peptiden lokalisiert ist. Die einfach ste Deutung dieser Befunde muß dahin erfolgen, daß die Fixierung der prosthetischen Gruppen des Hämo globins über beide Peptidketten im Bereich der Core-Peptide stattfindet. In diesem Zusammenhang sei noch erwähnt, daß im Pferde-Hämoglobin ebenfalls Histidin als C-terminale Gruppe nachgewiesen wird 8. Die ausführliche Mitteilung erscheint in Hoppe-Seyler's Zeitschrift für physiologische Chemie. Herrn Dr. D. B. S m it h , Ottawa (C an ad a), danken wir für die freund liche Überlassung eines Präprints. 9 V. M. In g ra m u. H . H u n t , Biochim. biophysica Acta [A m sterdam] 28, 339 [1958]. Hämoglobine VIII Z u r chemischen Charakterisierung des Proteins aus H um anhäm oglobin A Von K. H i l s e und G. B r a u n i t z e r