~ 78 ~ В І С Н И К Київського національного університету імені Тараса Шевченка ISSN 1728-3817 УДК 577.15:591.466(043.5) О. Устянська, доц., І. Вовчук, проф., С. Петров, проф., О. Будняк, доц. Одеський національний університет імені І. І. Мечникова, Одеса, С. Гоженко, ст. наук. співроб. Український науково-дослідний інститут медицини транспорту Міністерства охорони здоров'я України, Одеса РЕГУЛЯЦІЯ ТІАМІНОМ АКТИВНОСТІ ТРИПСИНОПОДІБНИХ ФЕРМЕНТІВ В ТКАНИНАХ БІЛИХ ЩУРІВ Досліджували вплив

more »

... ової ін'єкції тіаміну на активність трипсиноподібних ферментів в печінці, нирках, шлунку і тонкому кишківнику білих щурів. В органах інтактних щурів максимальна активність трипсиноподібних протеїназ встановлена в тонкому кишківнику, а мінімальна в печінці. Парентеральне введення тіаміну призводить до зниження активності трипсиноподібних протеїназ в печінці, нирках і шлунку, та підвищення активності ферменту в тонкому кишківнику, що свідчить про можливість некоферментної дії тіаміну на активність трипсиноподібних ферментів. Ключові слова: тіамін, трипсиноподібні ферменти, органоспецифічність. Вступ. Протеоліз -ферментативний гідроліз амідних зв'язків у білках і пептидах -один з універсальних і найважливіших хімічних процесів живої природи [3, 28]. У нормі існує динамічна рівновага між протеолітичними ферментами та їх інгібіторами. При ряді захворювань відбувається надлишкова активація протеїназ, що є важливою патогенетичною ланкою у розвитку тромботичних порушень, гіпертензії, запальних реакцій [5, 6, 8, 21, 22, 26] . Трипсин [КФ 3.4.4.4.] -найбільш вивчений і важливий серед серинових протеїназ -відноситься до підкласу пептид-гідролаз, групи пептидил-пептидгідролаз або протеїназ [4]. Він розщеплює переважно внутрішні пептидні зв'язки у білках і має також естеразну активність. Трипсин містить в активному центрі залишки серину і гістидину та легко піддається аутолізу [11] . Трипсин має молекулярну масу -24000 Да та ізоелектричну точку -при рН 10,8. Фермент є активним при рН 5,0-8,0 з оптимумом каталітичної активності -при рН 7,8-8,0. Регуляція активності трипсину здійснюється як завдяки обмеженому протеолізу попередника ферменту, так і за рахунок утворення стійких білок-білкових сполук з α2-макроглобуліном та α1-антитрипсином [2]. Трипсиноподібні ферменти залучені в числені біохімічні процеси, зокрема, вони беруть участь в лізісі білків позаклітинного матриксу: колагену, еластину, фібрину, міозину, тим самим сприяють інвазії і метастазуванню пухлини. Однією з функцій трипсиноподібних ферментів є активація як зимогенів, що секретуються підшлунковою залозою, так і інших проферментів [11] . Активність протеолітичних ферментів на рівні in vivo регулюється багатьма чинниками, одним з яких є дія вітамінів, а також їх метаболітів. Однак, у сучасній літературі практично не існує досліджень щодо впливу водорозчинних вітамінів групи В на активність ферментів протеолізу. Наявні одиничні роботи свідчать про існування взаємин між тіаміном і деякими протеолітичними ферментами [14, 19]. За останні три десятиліття в нашій лабораторії отримані дані відносно регуляції тіаміном та його метаболітами [12, 14, 19] активності протеолітичних ферментів зокрема, катепсинів [18] і пепсину [16] . Механізми таких взаємодій різноманітні та вивчені недостатньо [1, 10, 13, 15, 20, 23, 24]. Метою роботи було дослідження впливу тіаміну на активність трипсиноподібних ферментів печінки, нирок, шлунку і тонкого кишківника щурів.