Proteolysis of ovine caseins by cardosin A, an aspartic acid proteinase from Cynara cardunculus L

Sofia V. Silva, F. Xavier Malcata
1998 Le Lait  
The breakdown of as -caseins and~-caseins (in the form of as -caseins, the form of -caseins, and the form of a mixture of as-and~-caseins in Na-caseinate) by cardosin A, one of the major two proteinases present in the flowers of Cynara cardunculus L., was experimentally studied via urea polyacrylamide gel electrophoresis. In Na-caseinate, as-and~-caseins were degraded up to 46 and 76 %, respectively, by 10 h of hydrolysis. In separated form, as-caseins reached a leveI of degradationup to 67 %
more » ... ile~-caseins were quickly and extensively degraded up to 76 %. Ingeneral,~-caseins seemed to be more susceptible to proteolysis than as-caseins. @Inra/EIsevier, Paris. milk protein / enzyme / plant rennet / electrophoresis Résumé -Protéolyse des caséines de brebis par la cardosine A, une protéase acide aspartique de Cynara cardunculus L. La dégradation des caséines as et des caséines~(sous la forme de caséines as' de caséines~, et d'un mélange de caséines as et~d'un caséinate du sodium) par la cardosine A, une des protéinasesmajeures présentes dans les fleurs de CynaracardunculusL., a été étudiée par électrophorese en gel de polyacrylamide à l'urée. Dans le caséinate de sodium, les caséines as et~ont été respectivementdégradéesjusqu' à 46 et 76 %, apres 10h d'hydrolyse ; sousforme séparée, les caséines as ont atteint des niveaux de dégradation de 67 % ; pourtant, les caséines~ont été dégradéesplus rapidementet extensivementjusqu'à 76 %. En général,les caséines~doivent être plus sensibles à la protéolyse que les caséines as' @Inra/EIsevier, Paris. protéine laitiere / enzyme / présure végétale / électrophorese * Correspondence and reprints.
doi:10.1051/lait:1998548 fatcat:77cxxckwjvfqbaenendoohqtui