Zur selektiven Bindung von α1-Antitrypsin an Trypsin- und Chymotrypsincellulose — Nachweis von Komplexen zwischen α1-Antitrypsin und Proteasen im Blutserum

K. HOCHSTRASSER, K. HOCHGESAND, R. SCHUSTER, K. BAADER, F. PECHER, H. FRITZ, N. HEIMBURGER
1973 Clinical Chemistry and Laboratory Medicine  
Bei der einfachen zweidimensionalen Immunelektrophorese des o^-Antitrypsins werden bei verschiedenen pathologischen Zuständen Doppelgipfel beobachtet. Der zweite in Richtung Kathode verschobene Gipfel wird als Komplex zwischen a r Antitrypsin und Proteasen interpretiert. Es wird ein Verfahren angegeben, durch das es möglich ist, freies inhibitorisch aktives a r Antitrypsin selektiv durch Adsorption an unlösliche Trypsin-oder Chymotrypsincellulose aus dem Blutserum zu entfernen.
more » ... inhibitorisch inaktives « r Antitrypsin verbleibt im Serum, ebenfalls eine bestimmte Menge arAntitrypsin mit geringer Affinität zu Enzymcellulose, das jedoch die gleiche elektrophoretische Beweglichkeit wie normales o^-Antitrypsin besitzt. The selective binding of ^-antitrypsin to trypsin-and cbymotrypsin-cellulose. Demonstration of complexes between o and proteases in blood serum In various pathological states, simple two-dimensional immunoelectrophoresis of the ^-antitrypsin gives double peaks. The second peak, which is nearer the cathode, is interpreted as a complex between o^-antitrypsin and proteases. A method is described for the selective removal of o^-anti trypsin from blood serum by adsorption onto insoluble trypsin-or chymotrypsin-cellulose. The existing complex-bound, inactive o^-antitrypsin remains in the serum, together with a definite quantity of o^-antitrypsin, which has a low affinity for the enzymecellulose, but the same electrophoretic mobility as normal o^-antitrypsin.
doi:10.1515/cclm.1973.11.7.286 fatcat:ljowm5mjxnaltfjchsbn4jveym