Bei der einfachen zweidimensionalen Immunelektrophorese des o^-Antitrypsins werden bei verschiedenen pathologischen Zuständen Doppelgipfel beobachtet. Der zweite in Richtung Kathode verschobene Gipfel wird als Komplex zwischen a r Antitrypsin und Proteasen interpretiert. Es wird ein Verfahren angegeben, durch das es möglich ist, freies inhibitorisch aktives a r Antitrypsin selektiv durch Adsorption an unlösliche Trypsin-oder Chymotrypsincellulose aus dem Blutserum zu entfernen.

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... inhibitorisch inaktives « r Antitrypsin verbleibt im Serum, ebenfalls eine bestimmte Menge arAntitrypsin mit geringer Affinität zu Enzymcellulose, das jedoch die gleiche elektrophoretische Beweglichkeit wie normales o^-Antitrypsin besitzt. The selective binding of ^-antitrypsin to trypsin-and cbymotrypsin-cellulose. Demonstration of complexes between o and proteases in blood serum In various pathological states, simple two-dimensional immunoelectrophoresis of the ^-antitrypsin gives double peaks. The second peak, which is nearer the cathode, is interpreted as a complex between o^-antitrypsin and proteases. A method is described for the selective removal of o^-anti trypsin from blood serum by adsorption onto insoluble trypsin-or chymotrypsin-cellulose. The existing complex-bound, inactive o^-antitrypsin remains in the serum, together with a definite quantity of o^-antitrypsin, which has a low affinity for the enzymecellulose, but the same electrophoretic mobility as normal o^-antitrypsin.